Caracterización de la α-amylasade miel de mandarina

publication date: Feb 3, 2012
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Journal of Apicultural
Research

51 (1) pp. 03 - 09

Fecha de publicación

Febrero 2012

  
Titulo

Caracterización de la α-amylasade miel de mandarina

Autores

Takeshi Nagai, Reiji Inoue, Nobutaka Suzuki, Yasuhiro Tanoue and Norihisa Kai

Resumen

Se purificó y caracterizó la α-amilasa de la miel de naranja mandarina mediante cromatografía de columnas DEAE-Toyopearl 650 M, CMToyopearl 650M y Toyopearl HW-55F. El peso molecular de la enzima purificada se estima que es alrededor de 58 kDa mediante cromatografía en gel Toyopearl HW-55F y SDS-PAGE, lo que sugiere que la enzima purificada es un monómero. La enzima purificada mostró una actividad óptima a pH 5,0 y a 50°C. La inactivación de la enzima se produjo con un pH inferior a 3,0 o superior a 9,0. La enzima se activa con CO2, Mn2, pero se inhibe con Hg2, Mg2, y Fe3. Mediante análisis de TLC, se observó que esta enzima es del tipo α y que los uniones internas α-1 ,4-glucosídicos se dividen de forma aleatoria. La tasa relativa de hidrólisis del sustrato polimérico disminuyó a medida que disminuye el porcentaje de uniones α-1,4 y con mayor porcentaje de uniones α-1,6 en el sustrato de forma similar a los resultados de la miel disponible en el mercado.